L¿alpha-cristalline, une protéine ubiquitaire aux rôles multiples

Les petites protéines de choc thermique (sHSPs) sont exprimées chez la plupart des êtres vivants (bactéries, plantes, animaux) de façon constitutive ou induite, où elles interviennent dans la gestion des stress. Chez l-homme il en existe onze dont les alpha-cristallines A et B qui forment l-alpha-cristalline native, constituant majeur du cristallin de l--il dont elle assure la transparence. Certaines mutations ponctuelles de ces protéines ont été liées à des cataractes, des myopathies et des neuropathies. Ce travail de recherche a permis de définir les caractéristiques physico-chimiques critiques pour l-intégrité structurale et fonctionnelle des sHSPs natives (alpha-cristallines, etc.) et leurs modifications dans quelques cas de mutations pathogènes. Il contribue à définir la relation structure-dynamique-fonction des membres de la famille des sHSPs et les liens entre altération structurale et pathologie. La présentation à la fois rigoureuse et détaillée de la problématique, des systèmes et des techniques fait de cet ouvrage une excellente introduction au domaine, aussi bien pour les étudiants, du M2 à la thèse, que pour des lecteurs de disciplines voisines souhaitant s-informer.

Titulaire d-un doctorat en biochimie de l-Université Pierre et Marie Curie, Paris 6, elle est Maître de conférences à l-université de Cergy-Pontoise, depuis 2011. Elle travaille au sein du laboratoire SATIE (UMR CNRS 8029) et enseigne la chimie et la biochimie au département Génie Biologique de l-IUT de Cergy-Pontoise.